Fosfofruktokinaza-1

Fosfofruktokinaza-1 (PFK-1) je jedan od najvažnijih regulatornih enzima (EC 2.7.1.11) glikolize. Ona je alosterni enzim formiran od 4 podjedinice i kontrolisan mnogim aktivatorima i inhibitorima. PFK-1 katalizuje korak glikolize u kome se konvertuju fruktoza 6-fosfat i ATP u fruktozu 1,6-bisfosfat i ADP.

6-fosfofruktokinaza
Identifikatori
EC broj2.7.1.11
CAS broj9001-80-3
IntEnzIntEnz view
BRENDABRENDA entry
ExPASyNiceZyme view
KEGGKEGG entry
MetaCycmetabolic pathway
PRIAMprofile
PDBRCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Ontologija genaAmiGO / EGO
β-D-fruktoza 6-fosfatFosfofruktokinaza-1β-D-fruktoza 1,6-bisfosfat
 
ATPADP
PiH2O
 
 Fruktoza bisfosfataza

Struktura

PFK1 sisara je 340 kD[1] tetramer koji se sastoji od tri tipa podjedinica: mišićne (M), jetrene (L), i trombocitne (P). Sastav PFK1 tetramera se ralikuje u zavisnosti od tipa tkiva u kome su prisutni. Na primer, mišići izražavaju samo M izozim, te su mišićni PFK1 homotetrameri, M4. Jetra i bubrezi predominantno izražavaju L izoformu. Eritrociti izražavaju M i L podjedinice koji se randomno tetramerizuju u M4, L4 i tri hibridne forme enzima (ML3, M2L2, M3L). Kinetička i regulatorna svojstva različitih izoformi su zavisna od kompozicije. Tkivno specifične promene PFK aktivnosti i izoenzimski sadržaj znatno doprinose raznovrsnosti glikolitičke i glukoneogenske brzine u raličitim tkivima.[2]

PFK1 je alosterni enzim čija struktura je slična sa hemoglobinom. On je dimer dimera.[3] Jedna polovina svakog dimera sadrži mesto vezivanja ATP molekula, dok je u drugoj polovini mesto vezivanja supstrata (fruktoze 6-fosfata ili F6P), kao i zasebno alosterno mesto vezivanja.[4]

Reference

Literatura

[1]

[2]

[3]}}

Vidi još

Spoljašnje veze