E-кадгерин

Кадгерин 1, тип 1, E-кадгерин (эпителий)
Кадгерин 1, тип 1, E-кадгерин (эпителий)
	1i7w
Доступные структуры
PDB	Поиск ортологов: PDBe, RCSB
	Список идентификаторов PDB 1O6S, 2O72, 2OMT, 2OMU, 2OMV, 2OMX, 2OMY, 2OMZ, 3FF7, 3FF8, 3L6X, 3L6Y
Идентификаторы
Символ	CDH1 ; Arc-1; CD324; CDHE; ECAD; LCAM; UVO
Внешние ID	OMIM: 192090 MGI: 88354 HomoloGene: 20917 GeneCards: Ген CDH1
Функция	• glycoprotein binding; • calcium ion binding; • protein binding; • beta-catenin binding; • protein phosphatase binding; • protein domain specific binding; • ankyrin binding; • GTPase activating protein binding; • gamma-catenin binding; • cell adhesion molecule binding;
Компонент клетки	• extracellular region; • cytoplasm; • endosome; • trans-Golgi network; • plasma membrane; • cell-cell adherens junction; • focal adhesion; • cytoplasmic side of plasma membrane; • cell surface; • actin cytoskeleton; • integral component of membrane; • aggresome; • basolateral plasma membrane; • lateral plasma membrane; • catenin complex; • cell junction; • node of Ranvier; • lateral loop; • Schmidt-Lanterman incisure; • apical junction complex; • axon terminus; • apical part of cell; • perinuclear region of cytoplasm; • extracellular vesicular exosome;
Биологический процесс	• trophectodermal cell differentiation; • epithelial cell morphogenesis; • apoptotic process; • cellular component disassembly involved in execution phase of apoptosis; • homophilic cell adhesion; • synapse assembly; • sensory perception of sound; • response to toxic substance; • single organismal cell-cell adhesion; • protein metabolic process; • pituitary gland development; • negative regulation of cell-cell adhesion; • extracellular matrix disassembly; • extracellular matrix organization; • neuron projection development; • regulation of water loss via skin; • cell junction assembly; • adherens junction organization; • response to drug; • positive regulation of transcription factor import into nucleus; • regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process; • cell-cell junction organization; • positive regulation of transcription, DNA-templated; • negative regulation of epithelial cell proliferation; • regulation of immune response; • protein homooligomerization; • intestinal epithelial cell development; • salivary gland cavitation; • regulation of branching involved in salivary gland morphogenesis; • tight junction assembly; • cellular response to amino acid stimulus; • cellular response to lithium ion; • cellular response to indole-3-methanol; • protein localization to plasma membrane; • establishment of protein localization to plasma membrane; • negative regulation of canonical Wnt signaling pathway; • cochlea development; • regulation of protein localization to cell surface;
	Источники: Amigo / QuickGO
Профиль экспрессии РНК
	Больше информации
Ортологи

E-кадгерин^[1]^[2] (эпителиальный кадгерин; кадгерин-1, 1-го типа; CDH1, CD324) — мембранный белок, гликопротеин из надсемейства кадгеринов, продукт гена CDH1. Ген был впервые клонирован в 1987 году^[3].

Функции

E-кадгерин вместе с N- и P-кадгеринами относится к 1-му типу кадгеринов, кальций-зависимым белкам клеточной адгезии. Они вовлечены в гомофильные взаимодействия, образуя межклеточные контакты.

E-кадгерин вовлечён в механизмы регулировки межклеточной адгезии, клеточной подвижности и пролиферации эпителиальных клеток. Имеет потенциальную супрессорную роль в клеточной инвазивности. Является лигандом для интегринового рецептора альфа-E/бета-7.

Домен E-кадгерина CTF2 стимулируют неамилоидную деградацию предшественника амилоида-бета (APP) и ингибирует образование продуктов C99 и C83.^[4]

Структура

E-кадгерин состоит из 728 аминокислот (после созревания), молекулярная масса белковой части — 97,5 кДа. Основной N-концевой участок (555 аминокислот) является внеклеточным, далее расположен единственный трансмембранный фрагмент и внутриклеточный фрагмент (152 аминокислота). Внеклеточный фрагмент включает 5 повторов кадгеринового домена и 4 участка N-гликозилирования. Цитозольный фрагмент содержит 3 участка фосфорилирования (по сериновому остатку).

Белок содержит 3 позиции, которые могут гидролизоваться под действием протеаз и образовывать активные фрагменты. Позиция 700—701 гидролизуется металлопротеазой с образованием фрагмента водного CTF1. Позиция 731—732 расщепляется гамма-секретазой/PS1 с образованием фрагмента CTF2. Связь 750—751 гидролизуется каспазой-3 с образованием CTF3.

Патология

Нарушения гена коррелируют с развитием карцином желудка, молочной железы, толстой кишки, вилочковой железы и яичников.

См. также

Примечания

Библиография

Becker S.F., Langhe R., Huang C., Wedlich D., Kashef J. Giving the right tug for migration: Cadherins in tissue movements (англ.) // Archives of Biochemistry and Biophysics^[англ.] : journal. — Elsevier, 2012. — March. — doi:10.1016/j.abb.2012.02.013. — PMID 22387375.
Brigidi G.S., Bamji S.X. Cadherin-catenin adhesion complexes at the synapse (неопр.) // Curr. Opin. Neurobiol.. — 2011. — April (т. 21, № 2). — С. 208—214. — doi:10.1016/j.conb.2010.12.004. — PMID 21255999.
Grabowska M.M., Day M.L. Soluble E-cadherin: more than a symptom of disease (англ.) // Frontiers in Bioscience^[англ.] : journal. — Frontiers in Bioscience^[англ.], 2012. — Vol. 17. — P. 1948—1964. — PMID 22201848.
Buda A., Pignatelli M. E-cadherin and the cytoskeletal network in colorectal cancer development and metastasis (англ.) // Cell Commun. Adhes.^[англ.] : journal. — 2011. — December (vol. 18, no. 6). — P. 133—143. — doi:10.3109/15419061.2011.636465. — PMID 22176698.

[1]

[2]

[3]

[4]

Search