Dominio de inmunoglobulina

O dominio de inmunoglobulina, tamén chamado pregamento ou dobramento de inmmunoglobulina, é un tipo de dominio proteico que consta dun sándwich de dúas capas de 7-9 febras β antiparalelas dispostas en dous láminas β cunha topoloxía de greca,^[1][2] que consta duns 125 aminoácidos.

Dominio de inmunoglobulina
Estrutura dun fragmento de unión ao antíxeno dun anticorpo.
Identificadores
Símbolo	ig
Pfam	PF00047
Pfam clan	CL0011
InterPro	IPR013151
PROSITE	PDOC00262
SCOPe	8fab / SUPFAM
OPM superfamily	193
OPM protein	5f71
CDD	cd00096
Membranome	2
Estruturas proteicas dispoñibles: Pfam   estruturas / ECOD   PDB RCSB PDB; PDBe; PDBj PDBsum resumo de estruturas

A espiña dorsal do dominio cambia repetidamente entre as dúas láminas β. Tipicamente, o padrón é (forquita β N-terminal na lámina 1)-(forquita β na lámina 2)-(lámina β na lámina 1)-(forquita β C-terminal na lámina 2). Os cruzamentos entre láminas forman un "X", así que as forquitas N- e C-terminais están en fronte unha da outra.

Os membros da superfamilia das inmunoglobulinas encóntranse en centos de proteínas con diferentes funcións. Exemplos son: anticorpos, a quinase muscular xigante titina e as receptor tirosina quinases. Os dominios de tipo inmunoglobulina poden estar implicados en interaccións proteína-proteína e proteína-ligando.^[3]