Taste receptor type 1 member 1
Taste receptor type 1 member 1 (T1R1) ist ein Protein aus der Gruppe der G-Protein-gekoppelten Rezeptoren im Menschen und ein Teil des Rezeptors für den Umami-Geschmack.
| Taste receptor type 1 member 1 | ||
|---|---|---|
| Andere Namen | G-protein coupled receptor 70, TS1R1, TAS1R1 | |
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 821 Aminosäuren | |
| Präkursor | 841 Aminosäuren, 93.074 Da | |
| Bezeichner | ||
| Externe IDs | ||
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Orthologe (Mensch) | ||
| Entrez | 80835 | |
| Ensembl | ENSG00000173662 | |
| UniProt | Q7RTX1 | |
| Refseq (mRNA) | NM_138697.3 | |
| Refseq (Protein) | NP_619642.2 | |
| PubMed-Suche | 80835 | |
Eigenschaften
T1R1 bildet ein Heterodimer mit T1R3.[1] Als Heterodimer bildet es den Rezeptor für Umami-Geschmack[2][3] und bindet die Aminosäure Glutamat.[4] Die Bindung von Glutamaten wird durch 5'-Ribonukleotide verstärkt,[4] wie Inosinmonophosphat (IMP) und Guanosinmonophosphat (GMP), während sie ohne Glutamat den Rezeptor nicht aktivieren. T1R1 ist glykosyliert.[1] Methional ist ein allosterischer Modulator des Geschmacksrezeptors aus T1R1 und T1R3. An menschlichen Rezeptoren wird es in seiner Wirkstärke übertroffen von 3-(Methylthio)butanal.[5]
Die Signaltransduktion nach Aktivierung von T1R1 erfolgt über eine Aktivierung von G-Proteinen.[6] In Folge wird die Phospholipase PLC-β2 aktiviert, wodurch PIP2 und Diacylglycerol gebildet wird.[6] Anschließend erfolgt eine Aktivierung des IP3-Rezeptors und ein Anstieg von Ca2+ im Zytosol, woraufhin der Ionenkanal TRPM5 aktiviert wird.[6]