Pikachurin
Pikachurin ist ein sekretorisches Protein der extrazellulären Matrix, das an Photorezeptor-Bandsynapsen (Ribbon-Synapsen) exprimiert wird.[2] Es interagiert mit dem Glycoprotein Dystroglycan und spielt eine essentielle Rolle in den präzisen Interaktionen zwischen der Photorezeptor-Bandsynapse und bipolaren Dendriten.[3] Pikachurin trägt weiterhin zur Bildung der Photorezeptor-Bandsynapse bei.[4]
| Pikachurin | ||
|---|---|---|
| Andere Namen | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 1.017 Aminosäuren, 111.271 Da[1] | |
| Isoformen | 5[1] | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | EGFLAM | |
| Externe IDs | ||
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Orthologe | ||
| Mensch | Hausmaus | |
| Entrez | 133584 | 268780 |
| Ensembl | ENSG00000164318 | ENSMUSG00000042961 |
| UniProt | Q63HQ2 | Q4VBE4 |
| Refseq (mRNA) | NM_182801 | NM_001289496 |
| Refseq (Protein) | NP_001192230 | NP_001276425 |
| Genlocus | Chr 5: 38.26 – 38.47 Mb | Chr 15: 7.21 – 7.4 Mb |
| PubMed-Suche | 133584 | 268780 |
Die posttranslationale Reifung von Dystroglycan, die von den Proteinen LARGE und POMGnT1 umgesetzt wird, ist für die Pikachurin-Bindung und der Proteinlokalisation von Pikachurin in der Photorezeptor-Bandsynapse notwendig. Eine Störung der posttranslationalen Modifikation bietet eine mögliche molekulare Erklärung für elektrophysiologische Abnormalitäten der Netzhaut an, die bei Patienten mit Dystroglykanopathie beobachtet wurden.[4] Eine angemessene Glycosylierung von α-Dystroglycan ist Voraussetzung für die Interaktion von Pikachurin mit α-Dystroglycan und der Lokalisation von Pikachurin an der Photorezeptor-Bandsynapse.[2]