Lanosterin-Synthase

Die Lanosterin-Synthase ist ein Enzym aus der Gruppe der Oxidosqualen-Cyclasen, das in Eukaryoten die Cyclisierung von Squalenepoxid zu Lanosterin katalysiert. Diese Reaktion ist Teil der Cholesterinbiosynthese in Tieren und in Pflanzen, wobei diese Squalenepoxid hauptsächlich zu Cycloartenol umsetzen. Die Lanosterin-Synthase ist in der Membran des endoplasmatischen Retikulum lokalisiert.^[2][3][4]

Lanosterin-Synthase
Vorhandene Strukturdaten: 1W6J, 1W6K
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur	732 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur	Monomer, Membranprotein (ER)
Bezeichner
Gen-Namen	LSS OSC
Externe IDs	OMIM: 600909 UniProt P48449 MGI: 1336155
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	5.4.99.7, Isomerase
Reaktionsart	Zyklisierung
Substrat	Squalenepoxid
Produkte	Lanosterin
Vorkommen
Homologie-Familie	Hovergen
Übergeordnetes Taxon	Eukaryoten[1]
Orthologe
	Mensch	Hausmaus
Entrez	4047	16987
Ensembl	ENSG00000160285	ENSMUSG00000033105
UniProt	P48449	Q8BLN5
Refseq (mRNA)	NM_001001438	NM_146006
Refseq (Protein)	NP_001001438	NP_666118
Genlocus	Chr 21: 46.19 – 46.23 Mb	Chr 10: 76.53 – 76.56 Mb
PubMed-Suche	4047	16987

Die Cycloartenol-Synthase in Pflanzen und die Hopensynthase in manchen Bakterien sind Homologe der Lanosterin-Synthase, die mit ihr evolutionsbiologisch verwandt sind.^[2]

Die Expression der Lanosterin-Synthase wird durch die Konzentration von HDAC3 im Nukleus reguliert.^[5]