β-Glucosidase
β-Glucosidasen sind eine Gruppe von Enzymen aus der Klasse der Glykosidasen.
| β-Glucosidase | ||
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| β-Glucosidase homo8mer, Paenibacillus polymyxa nach PDB 1UYQ | ||
| Andere Namen | Cellobiase, Gentiobiase, Emulsin, Elaterase, Aryl-beta-Glucosidase, beta-D-Glucosidase, beta-Glucoside Glucohydrolase, beta-1,6-Glucosidase, Arbutinase, Amygdalase, Amygdalinase, p-Nitrophenyl beta-Glucosidase, Primeverosidase, Linamarase, Salicilinase, Zellobiase[1] | |
| Masse/Länge Primärstruktur | 51.565 Da / 445 AS[2] | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name(n) | bglA | |
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 3.2.1.21, Hydrolase | |
| Vorkommen | ||
| Übergeordnetes Taxon | Bacteria | |
| Sicherheitshinweise | |||||||
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| CAS-Nummer | |||||||
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Eigenschaften
β-Glucosidasen hydrolysieren Moleküle mit Glucose in einer β-glycosidischen Bindung. β-Glucosidasen haben zahlreiche Funktionen in den verschiedenen Organismen, unter anderem die Aufspaltung von Glycolipiden und exogenen Glycosiden in Tieren, Lignifikation/Zellwand-Verholzung, Abbau von Zellwand-Oligosacchariden, Phytohormon-Konjugat-Aktivierung, Freisetzung von aromatischen Verbindungen in Pflanzen, sowie Pflanzenabwehr durch Aufspaltung von cyanogenen Glykosiden und die Umwandlung von Biomasse in Mikroorganismen.[4] Sie kommen in allen Bereichen lebender Organismen vor und hydrolisieren dort nicht-reduzierende terminale β-D-Glucosereste von Sacchariden aus der Gruppe der β-D-Glucane und Glycosiden. In Mikroorganismen kommen sie partikelförmig innerhalb von Cellusomen vor und ermöglicht den Abbau von Cellobiose zu Glucose.[5] In der Lebensmittelindustrie werden β-Glucosidase enthaltende Enzympräparate zur Gewinnung von Aromastoffen eingesetzt.[6]
Justus Liebig und Friedrich Wöhler isolierten 1837 aus bitteren Mandeln einen Stoff, der das Amygdalin der Bittermandel in Zucker, Bittermandelöl (Benzaldehyd) und Blausäure spaltet. Den Stoff nannten sie Emulsin.[7]
Literatur
- Marvin J. Ferner: Untersuchungen und Charakterisierung ausgewählter β-Glucosidase-Varietäten mit dem Ziel einer Weinaromaverbesserung. Masterarbeit an der Hochschule für Angewandte Wissenschaften Hamburg vom 23. August 2012 (edoc.sub.uni-hamburg.de PDF; 2,2 MB).